Лизоцим (EC3.2.1.17) также называют мурамидазой или N-ацетилмуреингликангидролазой. В 1922 британский бактериолог А. Флеминг обнаружил, что в слюне и слезах человека имеется фермент, растворяющий клеточные стенки бактерий. За бактериолитическое действие его назвали лизоцимом. С тех пор лизоцим был обнаружен также в различных тканях и выделениях человека и животных, а также в некоторых растениях и микроорганизмах. По мере углубления исследований обнаружено, что лизоцим не только растворяет клеточные стенки бактерий, но и действует на клеточные стенки грибов, и механизм его действия становится более понятным. В последние годы люди применяли лизоцим в медицине, консервировании пищевых продуктов, животноводстве и биоинженерии в соответствии с его бактериолитическими характеристиками, что имеет определенную прикладную ценность.
1. Виды лизоцима
Лизоцим можно разделить на две категории в зависимости от различных микроорганизмов, а именно лизоцим клеточной стенки бактерий и лизоцим клеточной стенки грибов. В клеточной стенке бактерий имеется два типа лизоцима: один — лизоцим клеточной стенки, который действует на гликозидную связь -1,4, а другой — лизоцим клеточной стенки, который действует на «хвост» и амидную часть пептида. Лизоцим клеточной стенки грибов включает лизоцим клеточной стенки дрожжей и лизоцим клеточной стенки плесени.
Лизоцим широко распространен в природе и может быть обнаружен в тканях и секретах человека, а также в тканях животных, наибольшее количество которого содержится в яичном белке. Он также существует в других растительных тканях и микробных клетках. По разным источникам его природа и механизм действия несколько различаются.
1.1 Лизоцим яичного белка
Лизоцим яичного белка составляет 3,4–3,5% от общего количества белка яичного белка. Как типичный представитель лизоцима, он является ключевым объектом исследований в настоящее время и одним из наиболее хорошо изученных лизоцимов. Он состоит из 18 видов по 129 аминокислотных остатков, с 4 связями SS, молекулярной массой 14 000, изоэлектрической точкой 11,1, оптимальной температурой 50 градусов и оптимальным значением pH 6-7. Его химические свойства очень стабильны, а структура остается стабильной при резком изменении значения pH от 1,2 до 11,3. Он также очень стабилен при воздействии тепла и не теряет своей активности при обработке при pH 4 ~ 7 и 100 градусах в течение 1 минуты. Это стабильный щелочной белок, но он имеет плохую термическую стабильность в щелочных условиях.
Лизоцим также был выделен и очищен из яичного белка других птиц, таких как перепела, цесарки и индейки, и его активность очень похожа на активность лизоцима яичного белка, и он также состоит из 129 аминокислот. Хотя порядок расположения различен, расположение аминокислот в активных частях в основном такое же.
1.2 Лизоцим человека и млекопитающих
Человеческий лизоцим присутствует в таких выделениях, как слезы, слюна, носовая слизь и молоко, а также в лимфатических железах, лейкоцитах, печени, почках и лимфатических тканях. В 1 мл слез содержится 7 мг лизоцима, а в 1 мл молока — 0,1 ~ 0,5 мг. Человеческий лизоцим состоит из 130 аминокислотных остатков с 4 связями SS и молекулярной массой 14 600. Его бактериолитическая активность в три раза выше, чем у лизоцима яичного белка.
Что касается лизоцима млекопитающих, лизоцим был выделен из молока крупного рогатого скота, свиней, кошек, кроликов, обезьян, лошадей, овец и других животных. Его химические свойства подобны свойствам человеческого лизоцима, но его структура не ясна, а его бактериолитическая активность намного ниже, чем у человеческого лизоцима, примерно в 3 000 раз. Ceng Lin (1999) использовал метод агаровой чашки для определения содержания лизоцима в молозиве кролика. Результаты показали, что содержание лизоцима в молозиве составляло (7,96 2,01) мкг/мл, а в нормальном молоке - (5,01 1,32) мкг/мл. Механизм действия лизоцима человека и млекопитающих такой же, как и у лизоцима яичного белка.
1.3 Растительный лизоцим
В настоящее время лизоцим выделен из папайи, инжира, репы, ячменя и других растений, его молекулярная масса составляет около 24 000~29 100. Бактериолитическая активность растительного лизоцима в отношении Micrococcus lysocladium не превышает 1/3 активности лизоцима яичного белка, но его активность разложения до коллоидного хитина в 10 раз выше, чем у лизоцима яичного белка. Чжоу Цзевэнь (1994) выделил лизоцим из пекинской капусты. Результаты показали, что удельная активность лизоцима составила 3 414. 6 Ед/мг, а кратность очистки составила 197,4. Лизоцим пекинской капусты активен в широком диапазоне температур и pH, оптимальная температура — 60 градусов, оптимальное значение pH — 5,8. Гао Сянъян (1997) изучал бактериостатическое действие лизоцима редиса на три грамположительные бактерии и протеи, Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Pasteurella multocida, Salmonella pullorum, aerogenes и пять грибов, а именно Saccharomyces cerevisiae, Mucor Racemosus, Rhizopus nigricans, Aspergillus niger. и пенициллиум. Одновременно изучалось бактериостатическое действие лизоцима редиса на шесть фитопатогенных бактерий, таких как капустная гниль, язва цитрусовых, бактериальное увядание томата, полосатость риса, бактериальный ожог риса и бактериальное увядание табака. Результаты показывают, что лизоцим редиса оказывает различное антибактериальное действие на вышеуказанные штаммы.
1.4 Лизоцим, продуцируемый микроорганизмами
В настоящее время лизоцим, продуцируемый микроорганизмами, можно разделить на семь категорий: ① эндо-N-ацетилгексозаминидаза, которая аналогична лизоциму яичного белка и разрушает -1,4 гликозидные связи в пептидогликане клеточной стенки бактерий; (2) амидаза, которая разрывает связь N-ацетилмураминовая кислота-L-аланин между NAM и пептидным «хвостом» в пептидогликане бактериальной клеточной стенки; ③ Эндопептидаза разрывает пептидную связь в «хвосте» и «мостике» пептида; ④ -1,3, -1,6 глюканаза и маннаназа, которые разлагают клеточную стенку дрожжевых клеток; ⑤ Хитозаназа, действуя вместе с глюканазой, может разлагать плесень и дрожжи; ⑥ Маннаназа-фосфат, действуя совместно с глюкоманназой, может разлагать протоплазму; ⑦ Фермент хитозан в основном разлагает мукор и ризопус.
1.5 Лизоцим, продуцируемый фагом
Фермент представляет собой специфический фермент, который индуцируется фаговой инфекцией, но он не существует в неинфицированных клетках-хозяевах.
Информация в этой статье взята из Интернета и не используется в качестве рекомендаций по лечению или инвестированию. Если эта статья затрагивает ваши права и интересы или вас интересует этот продукт, пожалуйста, свяжитесь с нами вовремя, чтобы мы могли предоставить вам дополнительную помощь.