Ферменты как биокатализаторы во многих аспектах аналогичны обычным катализаторам. Если дозировка мала, а каталитическая эффективность высока. Как и обычные катализаторы, ферменты могут изменять только скорость химических реакций и не могут изменять точку равновесия химических реакций. Сами ферменты не изменяются до и после реакции, поэтому ферменты с относительно низким их содержанием в клетках могут катализировать большое количество смен субстрата за короткий период времени, что отражает эффективность ферментативного катализа. Ферменты могут снижать энергию активации реакции, но не изменять изменение свободной энергии (△ G) в ходе процесса реакции, тем самым ускоряя скорость реакции и сокращая время достижения реакции равновесия без изменения константы равновесия.
Каталитический эффект ферментов обладает уникальными характеристиками по сравнению с обычными катализаторами.
(А) высокая эффективность ферментативного катализа
Каталитическая активность фермента значительно выше, чем у химического катализатора. Например, каталаза (содержащая Fe2+) и неорганические ионы железа катализируют следующую реакцию разложения перекиси водорода. 1 моль каталазы может катализировать разложение 5×106 моль H2O2 за 1 мин. В тех же условиях 1 моль химического катализатора Fe2+ может катализировать только 6×10-4 моль разложения H2O2. По сравнению с этими двумя каталитическая эффективность каталазы примерно в 1010 раз выше, чем у Fe2+.
Каталитическую эффективность ферментов можно выразить понятием числа оборотов. Число конверсии относится к количеству молекул, которые может преобразовать каждая молекула фермента в минуту, когда концентрация субстрата достаточно велика, то есть числу молекул, катализирующих химическое изменение субстрата. Согласно приведенным выше данным, число конверсии каталазы можно рассчитать как 5×106. Число конверсий большинства ферментов составляет около 1 000, а у самых крупных из них может достигать более 106.
(Б) высокая специфичность ферментативного катализа
Фермент может действовать только на определенный класс или определенное вещество. В этом заключается специфика действия фермента. Например, гликозидные связи, сложноэфирные связи и пептидные связи могут гидролизоваться кислотно-основным катализом, но ферменты, гидролизующие эти химические связи, различны, а именно соответствующие гликозидаза, эстераза и пептидаза, то есть они могут гидролизоваться специфическими ферменты соответственно.
(C) Условия реакции, катализируемой ферментом, мягкие.
Ферментативную реакцию обычно необходимо проводить в мягких условиях, таких как нормальная температура, нормальное давление и нейтральное значение pH. Поскольку фермент представляет собой белок, его активность легко потерять при высокой температуре, сильной кислоте, сильной щелочи и других средах. Поскольку фермент чувствителен к изменению внешней среды и легко денатурируется и инактивируется, при его использовании необходимо строго контролировать условия реакции.
(D) возможность регулирования активности фермента
По сравнению с химическими катализаторами еще одной особенностью ферментативного катализа является то, что его каталитическую активность можно регулировать автоматически. Хотя в организмах существует множество видов химических реакций, они очень скоординированы и упорядочены. Изменение концентрации субстрата, концентрации продукта и условий окружающей среды может влиять на каталитическую активность фермента, контролируя тем самым скоординированное и упорядоченное течение биохимических реакций. Нарушение и нарушение любой биохимической реакции неизбежно приведет к заболеваниям и даже гибели организмов. Чтобы адаптироваться к изменениям окружающей среды и поддерживать нормальную жизнедеятельность, в ходе длительного эволюционного процесса у организмов сформировалась система автоматической регуляции активности ферментов. Существует множество способов регуляции ферментов, включая регуляцию ингибиторов, регуляцию по принципу обратной связи, регуляцию ковалентной модификации, активацию зимогена и гормональный контроль.
(D) Каталитическая активность фермента связана с коферментом, вспомогательной группой и ионом металла.
Некоторые ферменты представляют собой сложные белки, в которых небольшие молекулы, такие как кофермент, кофактор и ионы металлов, тесно связаны с каталитической активностью ферментов. Если их удалить, фермент теряет свою активность.
Информация в этой статье взята из Интернета и не используется в качестве рекомендаций по лечению или инвестированию. Если эта статья затрагивает ваши права и интересы или вас интересует этот продукт, пожалуйста, свяжитесь с нами вовремя, чтобы мы могли предоставить вам дополнительную помощь.